‎每日资讯速递2026-08-27｜昆士兰大学揭示流感病毒糖基化重塑机制

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8 月 27 日，澳大利亚昆士兰大学团队在《Communications Biology》发表研究，通过液相色谱—串联质谱（LC-MS/MS）蛋白质组学、糖组学与糖蛋白组学方法，系统解析了 A 型流感病毒（IAV）感染对人 A549 细胞糖基化的动态重塑。研究发现，IAV 感染会导致宿主蛋白广泛去唾液酸化、糖链缩短，且这一过程独立于神经氨酸酶活性，为理解病毒释放机制与疫苗设计提供了新视角。

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1. 糖基化：病毒与宿主互作的关键界面

糖基化在流感病毒感染过程中扮演关键角色。宿主细胞表面的唾液酸是流感病毒的结合受体，而病毒神经氨酸酶（NA）则负责切除唾液酸、促进子代病毒释放。然而，IAV 感染究竟如何整体重塑宿主的糖蛋白组，此前缺乏系统认知。

研究团队对 A549 细胞进行体外时序感染，利用 LC-MS/MS 开展蛋白质组、糖组与糖蛋白组的多维表征，试图绘制宿主糖基化在感染过程中的全景变化。

2. 广泛去唾液酸化，糖链缩短，且独立于 NA 活性

结果显示，IAV 感染对宿主亚细胞蛋白质组的影响相对温和，却对分泌型及细胞器相关的糖组和糖蛋白组产生了稳健而显著的影响：N-糖和 O-糖（蛋白）组均出现唾液酸化下降；高甘露糖、少甘露糖及磷酸化糖链增多；复杂糖链变短。

进一步分析表明，去唾液酸化在岩藻糖基化的糖链、α2,3 连接的唾液酸以及更长的复杂糖链上更为明显。值得一提的是，感染中未折叠蛋白反应（UPR）的轻微激活与高甘露糖 N-糖基化的翻倍相关，而糖链缩短则提示 IAV 诱导的高尔基体糖蛋白转运受阻是降低宿主蛋白唾液酸化、促进病毒释放的重要机制，且这一效应独立于 NA 活性。

3. 从机制到意义：为抗病毒与疫苗设计提供线索

这项研究首次系统揭示了流感病毒感染对宿主糖蛋白组的整体重塑规律，厘清了"神经氨酸酶活性"与"高尔基体糖蛋白转运受阻"两条去唾液酸化路径的独立贡献。

该成果不仅深化了对流感病毒—宿主糖基化互作的理解，也为未来抗病毒策略、糖基化修饰疫苗的理性设计提供了基础数据支撑。研究由澳大利亚国家健康与医学研究理事会（NHMRC）资助。

来源：Nature《Communications Biology》（DOI: 10.1038/s42003-026-10759-y）

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